BAM復合體的整體結(jié)構(gòu)

整合膜蛋白主要分為兩個基本的大類：α-螺旋膜蛋白和β-桶狀膜蛋白。β-桶狀膜蛋白主要分布于線粒體、葉綠體以及革蘭氏陰性細菌的外膜內(nèi)，行使許多重要的生物學功能。在革蘭氏陰性細菌中，細菌外膜內(nèi)的各種新生β-桶狀膜蛋白由一個定位于外膜的BAM復合體負責插膜生成。因此，BAM復合體為革蘭氏陰性細菌的存活所必需，也是重要的新型抗生素靶點。完整的BAM復合體由BamA、BamB、BamC、BamD和BamE五個亞基組成，分子量約為200KD。但BAM復合體如何組裝以及如何行使插膜功能尚不清楚。

2月22日，Nature雜志子刊NatureStructuralMolecularBiology在線發(fā)表了中國科學院生物物理研究所黃億華課題組的研究論文StructureoftheBAMcomplexanditsimplicationsforbiogenesisofouter-membraneproteins。該項研究首次解析了BAM蛋白復合體完整的晶體結(jié)構(gòu)，發(fā)現(xiàn)其形成一個類似于“帽子”狀的結(jié)構(gòu)：BamA的跨膜區(qū)由16條β-鏈圍成，形成“帽冠”鑲嵌于外膜內(nèi)，而組成BamA的5個POTRA（polypeptidetransport-associated）結(jié)構(gòu)域則在周質(zhì)內(nèi)中和四個脂蛋白BamB，BamC，BamD及BamE相互結(jié)合形成“帽沿”。這種構(gòu)象能夠為分子伴侶??新生β-桶狀膜蛋白底物復合體提供結(jié)合位點。結(jié)構(gòu)分析和功能實驗進一步揭示了BAM復合體中各個組分之間的相互作用以及潛在的底物插入外膜出口，初步揭示了BAM復合體介導的細菌外膜內(nèi)新生β-桶狀膜蛋白的插膜生成機理。

該研究工作得到了科技部“973”計劃、國家自然科學基金以及中國科學院戰(zhàn)略性先導科技專項（B類）的資助。

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